Crean Accidentalmente Una Enzima Mutante Que Come Residuos Plásticos

                                                                                                                                                                                 Foto: Pixabay

Encontraron los primeros en Japón. Escondidos en el suelo de una planta de reciclaje de plásticos, los investigadores desenterraron un microbio que había evolucionado para comer las botellas de soda que dominaban su hábitat.

Ese descubrimiento fue anunciado en 2016, y los científicos ahora han sido mejores. Al examinar cómo el virus japonés descompone el plástico, crearon accidentalmente una enzima mutante que supera a las bacterias naturales, y otros ajustes podrían ofrecer una solución vital para el colosal problema de los plásticos en la humanidad.

"La casualidad a menudo juega un papel importante en la investigación científica fundamental y nuestro descubrimiento aquí no es una excepción", dice el biólogo estructural John McGeehan de la Universidad de Portsmouth en el Reino Unido.

"Este descubrimiento imprevisto sugiere que hay espacio para mejorar aún más estas enzimas, acercándonos a una solución de reciclaje para la montaña cada vez mayor de plásticos desechados".

                                                                                                                  John McGeehan (fotografía de Stefan Venter / UPIX)

El equipo de McGeehan, incluidos los investigadores del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) del Departamento de Energía de EE.UU., descubrió su estructura mutante mientras investigaba la estructura cristalina de PETasa, la enzima que ayuda al microbio japonés Ideonella sakaiensis a descomponer los plásticos PET (también conocidos como tereftalato de polietileno).

PET fue patentado en la década de 1940, y si bien parece que fue hace mucho tiempo, en términos evolutivos es bastante reciente. El punto es que, si bien I. sakaiensis puede comer plástico, solo recientemente ha tenido la oportunidad de aprender este truco, lo que significa que no puede comer muy rápido.

Eso es un problema, dada la gran cantidad de contaminación plástica en el planeta, con miles de millones de toneladas de residuos descartados que se acumulan en los vertederos y se vierten en nuestros océanos, donde incluso amenaza con desplazar a los peces, en serio.

El PET en sí mismo tarda siglos en descomponerse de forma natural, y la enzima permite que la bacteria acorte eso en cuestión de días.

                                                                                           La enzima que degrada el plástico PET (Dennis Schroeder / NREL)

"Después de solo 96 horas, se puede ver claramente a través del microscopio electrónico que la PETasa degrada el PET", dice el biólogo estructural NREL Bryon Donohoe.

"Y esta prueba está utilizando ejemplos reales de lo que se encuentra en los océanos y los vertederos".

Para examinar la eficiencia de la PETasa a nivel molecular, el equipo usó rayos X para generar un modelo tridimensional de resolución ultra alta de la enzima, revelando una visión sin precedentes del sitio activo de PETasa que le permite agarrar y degradar su objetivo de PET, y también, por casualidad, cómo se puede mejorar ese mecanismo.

"Poder ver el funcionamiento interno de este catalizador biológico nos proporcionó los planos para diseñar una enzima más rápida y más eficiente", dice McGeehan.

Hipotetizando que la enzima PETasa debe haber evolucionado en presencia de PET para descubrir cómo degradar el plástico, los investigadores mutaron el sitio activo de PETasa para ver si podían acercarlo a otra enzima llamada cutinasa.

Si bien no lo esperaban, este ajuste terminó mostrando que la enzima podría optimizarse aún más en términos de descomposición de plásticos.

                                                                                                                                                                        Foto: David Jones

"Sorprendentemente, encontramos que el mutante de PETasa supera a la PETasa natural en la degradación del PET", dice el científico de materiales NREL Nic Rorrer.

"Comprender cómo se une el PET en el sitio catalítico de PETasa utilizando herramientas computacionales ayudó a esclarecer las razones de este mejor rendimiento. Dado estos resultados, está claro que aún queda un potencial significativo para mejorar aún más su actividad".

Mientras que la PETasa mutante es hasta ahora solo un 20 por ciento más eficiente en la descomposición del plástico que la enzima natural, el equipo dice que lo importante es que ahora sabemos que estas enzimas se pueden optimizar y aumentar.

Eso significa que las futuras versiones de ingeniería deberían funcionar aún mejor para masticar plástico, y también pueden ayudarnos a reciclar otros tipos de materiales.

Por ejemplo, la PETasa modificada también puede descomponer un sustituto de la PET llamado PEF (furandicarboxilato de polietileno), que la PETasa natural no puede procesar.

Pasará un tiempo antes de que estas innovaciones puedan apalancarse para descomponer los miles de millones de toneladas de plástico que ya hemos acumulado, pero ahora que tenemos una prueba de concepto, podemos usar la ciencia para ayudar a la naturaleza a descomponer un material antinatural que simplemente no desaparecerá lo suficientemente rápido..

"Lo que hemos aprendido es que la PETasa todavía no está totalmente optimizada para degradar el PET", explica el biotecnólogo Gregg Beckham de NREL.

"Y ahora que hemos demostrado esto, es hora de aplicar las herramientas de la ingeniería de proteínas y la evolución para seguir mejorando".

Fuente consultada:
https://www.sciencealert.com/scientists-accidentally-engineered-mutant-enzyme-eats-through-plastic-pet-petase-pollution